La científica de Guerrero dirige un grupo de investigación contra el SARS- CoV2
México (Infobae).- Mónica Olvera de la Cruz es una prestigiosa científica de origen mexicano quien actualmente es titular del Departamento de Ciencias de Materiales e Ingeniería de la Universidad de Northwestern, en Estados Unidos, quien lidera un grupo de investigación que logró encontrar una vulnerabilidad en el virus SARS- CoV2.
Si bien la científica tiene una amplia experiencia en estudios sobre virus, tomó personal estudiar al Covid-19 después de enterarse de que su hermano, quien vive en México, se infectara de la enfermedad, por lo que ella usó su mejor arma en su contra: el conocimiento.
Olvera de la Cruz nació en Acapulco, Guerrero, posteriormente viajó a la Ciudad de México para estudiar Física por la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), posteriormente obtuvo un doctorado por la Universidad de Cambridge y gracias a su brillante desempeño se convirtió rápidamente en asistente de profesor, hasta que logró encabezar su propio equipo de investigación.
Desde su experiencia con estos organismos, Olvera de la Cruz realizó una investigación a nivel computacional donde identificó que el virus SARS-CoV2 tiene lo que llamó “un talón de Aquiles” en las interacciones electroestáticas del virus que lo unen a las células humanas.
“No encontré la cura, yo encontré una método científico que da una dirección. Lo que hicimos fue buscar otra manera de vulnerar, de reducir la atracción entre la proteína spike (del SARS-CoV2) y el receptor humano donde se pega el virus”, señaló en entrevista con el portal Milenio.
Ante su descubrimiento, junto con dos de sus colegas, están desarrollando una molécula que pueda bloquear esta acción e inhibir así la infección.
“En las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora en angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas. El primer contacto con el virus y también en las células del riñón, corazón, cerebro y células de los conductores de aire más bajo y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección del SARS-CoV2.
“Por su parte, el SARS-CoV2 se adhiere al ACE2 de las células humanas mediante el llamado Dominio de Unión al Receptor (RBD) que se encuentra en la proteína spike, los picos que dan forma de corona al virus”, comentó.
De acuerdo con su aportación, la proteína espiga es, de aquellas que están en la superficie viral, la única responsable de la entrada en las células huésped y posibilita que el SARS-CoV-2 ingrese e infecte al cuerpo de las personas, por lo que su inhibición sería un avance importante para tratar la pandemia.
Mediante simulaciones a nivel nanométrico, los investigadores encontraron que el sitio de escisión polibásico del virus está cargado positivamente y se localiza a 10 nanómetros del lugar en que se une la proteína del pico. De acuerdo con los especialistas de Northwestern, este sitio con carga positiva permite que exista una fuerte unión entre la proteína del virus con las células humanas, porque éstas últimas se encuentran cargadas negativamente.
A raíz del hallazgo, los científicos trabajaron en el diseño de una molécula con carga negativa que habría de unirse con el punto de escisión positivo. Pues bloquear esta unión impediría que el virus se una a las células de las personas.
“Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede actuar como un tratamiento profiláctico viable que disminuye la capacidad del virus para infectar a los seres humanos”, dijo Monica Olvera de la Cruz al portal Phys.
La física agregó que estos resultados explican estudios experimentales que habían mostrado cómo las mutaciones de la proteína del pico, perteneciente al SARS-CoV-2, afectaron en la transmisiblidad del virus.
Publicada en la revista el 2 de agosto en la revista ACS Nano, la investigación fue encabezada por Olvera de la Cruz, profesora Lawyer Taylor de Ciencia e Ingeniería de Materiales en la Escuela de Ingeniería McCormick de Northwestern. Mientras que Baofu Qiao, quien es profesor asistente de investigación del grupo de investigación de la científica mexicana, destaca como el primer autor del artículo.
“Este trabajo, además de arrojar luz sobre el mecanismo por el cual la proteína pico del SARS-CoV-2 se une a las células humanas, sugiere el diseño de péptidos terapéuticos para apuntar a los sitios de escisión polibásicos que inhiben la unión del RBD del SARS-CoV-2 a ACE2”, concluyen los investigadores en su publicación de ACS Nano.
Con los datos de su investigación, los profesores de la universidad de Northwestern pretenden asociarse con químicos y farmacólogos de esa institución y así diseñar un nuevo fármaco que sea capaz de unirse a la proteína del pico del virus.
